Michaelis-Menten-Kinetik

Die Michaelis-Menten-Gleichung ist die Grundgleichung der Enzymkinetik. Der Kurvenverlauf stellt eine Hyperbel dar. Die relative Geschwindigkeit strebt bei großen Substratkonzentrationen gegen 1, da die Geschwindigkeit v gegen vmax strebt. Bei logarithmischer Darstellung der x-Achse resultieren sigmoide Kurvenverläufe.
Aus Gleichung (8) ist weiter ersichtlich, dass bei einer Substratkonzentration [S] = Km eine halbmaximale Geschwindigkeit resultiert.

Bei einer halbmaximalen Geschwindigkeit ist, infolge der direkten Proportionalität zwischen der Geschwindigkeit und der Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes (siehe Formel (1)), auch das Enzym halb gesättigt.

Km groß: Eine hohe Michaelis-Menten-Konstante bedeutet, dass eine hohe Substratkonzentration erforderlich ist, um das Enzym halb zu sättigen. Das Substrat hat keine große Affinität zum Enzym.
Km klein: Eine niedrige Michaelis-Menten-Konstante bedeutet, dass das Enzym bereits bei tiefen Substratkonzentrationen halb gesättigt ist. Die Affinität ist folglich groß.

Die Michaelis-Menten-Konstante bewegt sich je nach Enzym und Substrat zwischen 10-3-10-6 mol/l.


                                                                                                          Quelle: chemgapedia.de

Eine interaktive Darstellung dieser Kurve befindet sich hier.

Zur Herleitung der Michaelis-Menten-Gleichung geht man von folgender Reaktionsgleichung aus:

Die Reaktionsgleichung lässt erkennen, dass bei der Reaktion, bei der das Produkt entsteht, von der Annahme ausgegangen wird, dass es sich um eine vollständig ablaufende Reaktion handelt (da keine Gleichgewichtsreaktion). Diese Vereinfachung ist angesichts der meistens exergonisch verlaufenden Reaktion gerechtfertigt.
Folgende Differentialgleichungen können aufgestellt werden unter der Annahme, dass es sich bei der 2. und 3. Teilreaktion um Reaktionen 1. Ordnung und bei der 1. Teilreaktion um eine Reaktion 2. Ordnung handelt.

Um diese Gleichungen zu lösen, nahmen Leonor Michaelis und Maude Menten eine weitere Vereinfachung an:

  • Annahme eines Fließgleichgewichtes:
    Nach einer kurzen initialen Phase bleibt die Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes konstant oder:

Für die schwer zugängliche freie Enzymkonzentration kann auch geschrieben werden:

wobei: [E0]: totale Enzymkonzentration

Aus (4) und (3) in (2) folgt:

wobei: Km = (k2+k3)/k1

(5) in (1) bringt

Bei großen Substratkonzentrationen folgt aus (6):

Dadurch ergibt sich die Funktion:

Quelle: Pharmazeutisches Institut Universität Basel